Наиболее детально изучен рецептор ацетилхолина, активируемый никотином. Это трансмембранный комплекс из пяти субъединиц (α2βδγ, 250-270 кДа), образующий лиганд-активируемый (хемовозбудимый) ионный канал, проницаемый для ионов Na+ и K+. Участки связывания ацетилхолина локализованы на внеклеточной части α-субъединиц. При связывании лиганда в центре молекулы формируется трансмембранный канал, входное отверстие которого имеет форму воронки диаметром около 2 нм. Предполагается, что в формировании канала принимают участие все пять субъединиц. Канал открывается на короткое время для прохождения ионов Na+ и K+. Считается, что открывание и закрывание канала происходит в результате аллостерических изменений в заряженных участках полипептидных цепей молекулы рецептора.
Рецептор может связывать различные лекарственные вещества: например, никотин действует как агонист ацетилхолина.
Рецептор может связывать различные лекарственные вещества: например, никотин действует как агонист ацетилхолина.
Статьи раздела «Синапсы»:
- А. Холинэргические синапсы
- Б. Никотиновый холинэргический рецептор
- В. Метаболизм ацетилхолина
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
История биологической химии. Институционализация биохимии Книга посвящена вопросам истории формирования научных организаций в области ...
Histone H1 glycation and rutin metabolites as glycation inhibitors: Nuclear protein glycation in vivo and novel natural product AGE inhibitors Protein glycation, induced by hyperglycemia, is implicated in the appearance of diabetic complications and the aging process. Glycation involves the ...
Изотопы в микробиологии. Труды конференции по применению меченых атомов в микробиологии Москва, 1955 год. Академия наук СССР. Издательский переплёт. Сохранность хорошая. На ...
