Иммуноглобулины расщепляются протеиназой папаином на два Fab-фрагмента и один Fc-фрагмент. Оба Fab-фрагмента (от англ. antigen binding fragment — антиген-связывающий фрагмент) состоят соответственно из одной L-цепи и N-концевой части Н-цепи. Изолированные Fab-фрагменты сохраняют способность связывать антиген. Fc-Фрагмент (от англ. fragment crystallizable — способный кристаллизоваться) состоит из C-концевой половины обеих Н-цепей. Эта часть IgG выполняет функции связывания с клеточной поверхностью, взаимодействия с системой комплемента и участвует в переносе антител клетками.
Несмотря на большое разнообразие в иммуноглобулинах соблюдается общий принцип строения. Обе тяжёлые пептидные цепи (Н-цепи) IgG состоят из четырёх глобулярных доменов VH, Cн1, Cн2 и Сн3, обе лёгкие (L- цепи) — из двух глобулярных доменовCL и VL. При этом буквы C и V соответственно обозначают константные (англ. constant) и вариабельные (англ. variable) области. Обе тяжёлые цепи, а также тяжёлая цепь с лёгкой, связаны дисульфидными мостиками. Дисульфидные мостики внутри доменов стабилизируют третичную структуру. Домены имеют длину около 110 аминокислот и обладают взаимной гомологией (см. Белки главного комплекса гисто-совместимости). Такая структура антител, очевидно, возникла благодаря дубликации гена.
В центральной области молекул иммуноглобулинов расположен шарнирный участок, который придаёт антителам внутримолекулярную подвижность.
Physical Properties of Macromolecules Explains and analyzes polymer physical chemistry research methods and experimental data Taking a fresh approach to polymer physical chemistry, ...