Хотя гемоглобин не является ферментом (он связывает и отдаёт кислород неизменённым), он имеет все признаки аллостерического белка. Его эффектором служит кислород, который как положительный гомотропный эффектор с повышением концентрации увеличивает константу связывания (см. Гемоглобин). Кривая насыщения гемоглобина O2 имеет ярко выраженный сигмоидальный характер (2, кривая 2). Для сравнения приведена несигмоидальная кривая насыщения мышечного белка миоглобина (2, кривая 1). Миоглобин (см. Источники энергии) похож по структуре на гемоглобины, но, являясь мономером, не обнаруживает аллостерических свойств.
В качестве гетеротропных эффекторов гемоглобинов выступают CO2 и Н+-ионы (см. Б) и в особенности метаболит эритроцитов 2,3-дифосфоглицерат [ДФГ (BPG)]. ДФГ синтезируется из 1,3-дифосфоглицерата (1), промежуточного продукта гликолиза (см. Гликолиз). ДФГ может снова участвовать в гликолизе, превращаясь в 2-фосфоглицерат, при этом напрасно пропадает АТФ. ДФГ избирательно связывается с дезокси-Hb и увеличивает вследствие этого его равновесную долю в паре Hb/дезокси-Hb. Результатом является повышенное высвобождение O2 при постоянстве рO2. На диаграмме это соответствует смещению кривой насыщения вправо (2, кривая 3). Аналогично ДФГ действуют CO2 и Н+-ионы. Такое влияние на положение кривой долгое время было известно под названием эффект Бора. Действия CO2 и ДФГ являются аддитивными. В присутствии обоих эффекторов кривая насыщения изолированного Hb похожа на кривую, полученную для нативной крови (2, кривая 4).