Модификации в ШЭР. Превращение линейной немодифицированной пептидной цепи в полноценный функциональный белок (созревание) осуществляется в результате многостадийного процесса, который начинается сразу же после начала трансляции и протекает в просвете ЭР.
Прежде всего соответствующая пептидаза отщепляет сигнальный пептид (1). Фермент узнает точку расщепления в составе специфической N-концевой последовательности белка.
Путём окисления боковых цепей цистеина образуются дисульфидные мостики, правильность положения которых контролируется протеиндисульфидизомеразой (2).
Пептидилпролил-изомераза контролирует цис-транс-изомеризацию X-Pro-связей в синтезируемом пептиде (3).
Трансгликозидазы переносят олигосахариды в блоке с долихолом (длинноцепочечным изопреноидом) на определённые остатки аспарагиновой кислоты в белке, тем самым осуществляя N-гликозилирование белка (4).
Гликозидазы «подстригают» олигосахариды, отщепляя избыточные остатки глюкозы и маннозы (5).
Для того чтобы растущая полипептидная цепь могла свернуться необходимым образом, с ещё линейным участком цепи временно связываются шапероны (6). Эти белки направляют процесс свёртывания цепи путём подавления нежелательных побочных взаимодействий. Наиболее важным шапероном, присутствующим в просвете ШЭР, является белок связывания (BiP, от англ. binding protein). Когда вновь образованный белок приобретает правильную вторичную и третичную структуру и остатки глюкозы удалены полностью, он с помощью транспортных везикул перемещается в аппарат Гольджи (см. Транслокация белков. Шапероны).
Модификации в аппарате Гольджи. В аппарате Гольджи осуществляются следующие ферментативные стадии модификации белка: фосфорилирование (7) и отщепление с последующим переносом (перегруппировка) остатков сахаров с помощью гликозидаз и гликозилтрансфераз (8). Эта модификация имеет целью образование специфической олигосахаридной структуры в гликопротеинах.
Наконец, в секреторных пузырьках (везикулах) отщепляется ещё один пептид (9), прежде чем содержимое секретируется посредством экзоцитоза. Это отщепление, катализируемое специфичными пептидазами, выполняет функцию активации секретируемого белка. Например, отщепление C-пептида от неактивного проинсулина приводит к образованию активного гормона инсулина (см. Сахарный диабет).
Прежде всего соответствующая пептидаза отщепляет сигнальный пептид (1). Фермент узнает точку расщепления в составе специфической N-концевой последовательности белка.
Путём окисления боковых цепей цистеина образуются дисульфидные мостики, правильность положения которых контролируется протеиндисульфидизомеразой (2).
Пептидилпролил-изомераза контролирует цис-транс-изомеризацию X-Pro-связей в синтезируемом пептиде (3).
Трансгликозидазы переносят олигосахариды в блоке с долихолом (длинноцепочечным изопреноидом) на определённые остатки аспарагиновой кислоты в белке, тем самым осуществляя N-гликозилирование белка (4).
Гликозидазы «подстригают» олигосахариды, отщепляя избыточные остатки глюкозы и маннозы (5).
Для того чтобы растущая полипептидная цепь могла свернуться необходимым образом, с ещё линейным участком цепи временно связываются шапероны (6). Эти белки направляют процесс свёртывания цепи путём подавления нежелательных побочных взаимодействий. Наиболее важным шапероном, присутствующим в просвете ШЭР, является белок связывания (BiP, от англ. binding protein). Когда вновь образованный белок приобретает правильную вторичную и третичную структуру и остатки глюкозы удалены полностью, он с помощью транспортных везикул перемещается в аппарат Гольджи (см. Транслокация белков. Шапероны).
Модификации в аппарате Гольджи. В аппарате Гольджи осуществляются следующие ферментативные стадии модификации белка: фосфорилирование (7) и отщепление с последующим переносом (перегруппировка) остатков сахаров с помощью гликозидаз и гликозилтрансфераз (8). Эта модификация имеет целью образование специфической олигосахаридной структуры в гликопротеинах.
Наконец, в секреторных пузырьках (везикулах) отщепляется ещё один пептид (9), прежде чем содержимое секретируется посредством экзоцитоза. Это отщепление, катализируемое специфичными пептидазами, выполняет функцию активации секретируемого белка. Например, отщепление C-пептида от неактивного проинсулина приводит к образованию активного гормона инсулина (см. Сахарный диабет).
Статьи раздела «Синтез белка и его созревание»:
- А. Синтез белка в шероховатом эндоплазматическом ретикулуме
- Б. Модификация белков
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Gene Control Gene Control offers an articulate, current description of how gene expression is controlled in eukaryotes, reviewing and summarizing the extensive ...
Asphaltenes: Chemical Transformation during Hydroprocessing of Heavy Oils (Chemical Industries) During the upgrading of heavy petroleum, asphaltene is the most problematic impurity since it is the main cause of catalyst deactivation and sediments ...
Молекулярная биология. Проблемы и перспективы В книге собраны лучшие из современных методов выделения и анализа важнейшего ...
Химия билирубина и его аналогов В настоящей монографии изложены результаты фундаментальных и прикладных ...