Синтаза жирных кислот позвоночных состоит из двух идентичных пептидных цепей, то есть представляет собой гомодимер. Каждая из двух пептидных цепей, представленных на рисунке в виде половинок шара, может катализировать семь различных реакций ([1] — [7]), из которых складывается синтез пальмитата. Пространственное объединение нескольких последовательных реакций в таком мультиферментном комплексе имеет ряд принципиальных преимуществ по сравнению с отдельными ферментами: предотвращаются конкурентные реакции, последовательные реакции согласованы как на конвейере, реакции протекают особенно эффективно благодаря высокой концентрации субстрата из-за незначительных потерь за счёт диффузии.
Каждая половинка синтазы жирных кислот может связывать субстрат тиолсложно-эфирной связью (ацильный или ацетильный остаток) по двум SH-группам: цистеинового остатка (Cys-SH) и 4′-фосфопантетеиновой группы (Pan-SH). Pan-SH, очень похожий на кофермент А (см. Коферменты переноса групп), связан с доменом синтазы, который называют ацилпереносящим белком [АПБ (АСР)]. Эта часть фермента функционирует как «длинная рука», которая фиксирует субстрат и передаёт его от одного реакционного центра к другому. Интересно отметить, что реакция при этом зависит от согласованности действия обеих половинок синтазы. Поэтому фермент функционально активен только в виде димера.
Активность мультиферментного комплекса пространственно распределена по трём различным доменам. Домен 1 катализирует перенос субстратов ацетил-КоА и малонил-КоА [АПБ]-S-ацетилтрансферазой [1] и [АПБ]-S-малонилтрансферазой [2] и последующую конденсацию обоих партнёров 3-оксоацил-[АПБ]-синтазой [3], домен 2 восстанавливает растущую цепь жирной кислоты с помощью 3-оксоацил-[АПБ]-редуктазы [4], 3-гидроксиацил-[АПБ]-дегидратазы [5] и еноил-[АПБ]-редуктазы [6]. Наконец, домен 3 после семи циклов удлинения цепи катализирует высвобождение готового продукта с помощью ацил-[АПБ]-гидролазы [7].
Каждая половинка синтазы жирных кислот может связывать субстрат тиолсложно-эфирной связью (ацильный или ацетильный остаток) по двум SH-группам: цистеинового остатка (Cys-SH) и 4′-фосфопантетеиновой группы (Pan-SH). Pan-SH, очень похожий на кофермент А (см. Коферменты переноса групп), связан с доменом синтазы, который называют ацилпереносящим белком [АПБ (АСР)]. Эта часть фермента функционирует как «длинная рука», которая фиксирует субстрат и передаёт его от одного реакционного центра к другому. Интересно отметить, что реакция при этом зависит от согласованности действия обеих половинок синтазы. Поэтому фермент функционально активен только в виде димера.
Активность мультиферментного комплекса пространственно распределена по трём различным доменам. Домен 1 катализирует перенос субстратов ацетил-КоА и малонил-КоА [АПБ]-S-ацетилтрансферазой [1] и [АПБ]-S-малонилтрансферазой [2] и последующую конденсацию обоих партнёров 3-оксоацил-[АПБ]-синтазой [3], домен 2 восстанавливает растущую цепь жирной кислоты с помощью 3-оксоацил-[АПБ]-редуктазы [4], 3-гидроксиацил-[АПБ]-дегидратазы [5] и еноил-[АПБ]-редуктазы [6]. Наконец, домен 3 после семи циклов удлинения цепи катализирует высвобождение готового продукта с помощью ацил-[АПБ]-гидролазы [7].
Статьи раздела «Биосинтез жирных кислот»:
- Биосинтез жирных кислот
- А. Синтаза жирных кислот
- Б. Реакции синтазы жирных кислот
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Биофизическая химия. В 3 томах. Том 3 В книге изложены представления о биологических макромолекулах и методах ...
Asphaltenes: Chemical Transformation during Hydroprocessing of Heavy Oils (Chemical Industries) During the upgrading of heavy petroleum, asphaltene is the most problematic impurity since it is the main cause of catalyst deactivation and sediments ...
Biomolecular Crystallography: Principles, Practice, and Application to Structural Biology Synthesizing over thirty years of advances into a comprehensive textbook, Biomolecular Crystallography describes the fundamentals, practices, and ...
Пол и генетика бактерий Исследования, проводимые на микроорганизмах, внесли немалый вклад в изучение ...