Пиридиннуклеотиды НАД+ (NAD+) и НАДФ+ (NADP+) (1) широко распространены как коферменты дегидрогеназ. Они переносят гидрид-ион (2e- и 1 Н+, см. Митохондрии: структура и функции) и действуют всегда в растворимой форме. НАД+ передаёт восстановительный эквивалент из катаболического пути в дыхательную цепь и тем самым участвует в энергетическом обмене. МАДФ+, напротив, является самым важным восстановителем при биосинтезе (см. Геном).
Флавиновые коферменты ФМН (FMN) и ФАД (FAD) (2, см. Трансаминирование и дезаминирование) найдены в дегидрогеназах, оксидазах и монооксигеназах. Обычно оба соединения ковалентно связаны с ферментами. Активной группой обоих ко-ферментов является флавин (изоаллоксазин), имеющий сопряжённую систему из трёх колец, которая может при восстановлении принимать два электрона и два протона. В ФМН к флавину присоединён фосфорилированный полиол рибит. ФАД состоит из ФМН, связанного с АМФ. Оба соединения являются функционально близкими коферментами.
В липоевой кислоте (3) функцию окислительно-восстановительного центра выполняет внутримолекулярный дисульфидный мостик. Активная липоевая кислота ковалентно связана с остатком лизина (R′) молекулы фермента. Липоевая кислота прежде всего участвует в окислительном декарбоксилировании 2-кетокислот (см. Кислотно-основной баланс). Дисульфидный мостик также содержится в пептидном коферменте глутатионе (см. Эритроциты: обмен веществ).
Функция убихинона (кофермента Q, 4) как переносчика восстановительного эквивалента в дыхательной цепи будет рассмотрена в статье Белки главного комплекса гисто-совместимости. При восстановлении хинон превращается в ароматический гидрохинон (убихинол). Похожие системы хинон/гидрохинон принимают участие в реакциях фотосинтеза (см. Липопротеины). К этому классу окислительно-восстановительных систем принадлежат также витамины Е и K (см. Жирорастворимые витамины).
Группа гема (5) является окислительно-восстановительным кофактором в дыхательной цепи (см. Моноклональные антитела, иммуноанализ), фотосинтезе (см. Кровь: состав и функции), а также в монооксигеназах (см. Система цитохрома Р450) и пероксидазах. В отличие от гемоглобина в этих случаях ион железа меняет валентность. На рисунке показан гем в цитохроме с, ковалентно связанный с двумя остатками цистеина(R2)белка.
Статьи раздела «Окислительно-восстановительные коферменты»: