Полный математический анализ ферментативной реакции приводит к сложным уравнениям, не пригодным для практического применения. Наиболее удобной оказалась простая модель, разработанная в 1913 году. Она объясняет характерную гиперболическую зависимость активности фермента от концентрации субстрата (1) и позволяет получать константы, которые количественно характеризуют эффективность фермента.
Модель Михаэлиса-Ментен исходит из того, что вначале субстрат A образует с ферментом Е (3) комплекс, который превращается в продукт B намного быстрее, чем в отсутствие фермента. Константа скорости kкат (2) намного выше, чем константа некаталитической реакции k. Константу kкат называют ещё «числом оборотов», поскольку она соответствует числу молекул субстрата, превращаемых в продукт одной молекулой фермента за 1 с. Согласно этой модели, активность фермента определяется долей комплекса ЕА от общей концентрации фермента [E]t, то есть, отношением [ЕА]/[E]t (3). С целью упрощения модель предполагает, что Е, A и ЕА находятся в химическом равновесии согласно закону действующих масс (см. Равновесие), что даёт в итоге для диссоциации комплекса ЕА уравнение:
[Е][А]/[ЕА] = Кm
Поскольку [E]t = [Е] + [ЕА],
[ЕА] = [E]t[A]/(Km + [А])
Из v = kкат[ЕА] (2) и предыдущего выражения получают уравнение Михаэлиса-Ментен (4).
Уравнение содержит две величины (два параметра), которые не зависят от концентрации субстрата [A], но характеризуют свойства фермента: это произведение kкат[Е]t соответствующее максимальной скорости реакции V при высокой концентрации субстрата, и константа Михаэлиса Km, характеризующая сродство фермента к субстрату. Константа Михаэлиса численно равна той концентрации субстрата [A], при которой v достигает половины максимальной величины V (если v = V/2, то [A]/(Km + [A]) = 1/2, то есть Km = [А]). Высокое сродство фермента к субстрату характеризуется низкой величиной Km и наоборот.
Модель Михаэлиса-Ментен основывается на нескольких не совсем реальных допущениях, таких, как необратимое превращение ЕА в Е + B, достижение равновесия между Е, A и ЕА, отсутствие в растворе других форм фермента, кроме Е и ЕА. Только при соблюдении этих гипотетических условий Km соответствует константе диссоциации комплекса, а kкат — константе скорости реакции ЕА → Е + B.
Модель Михаэлиса-Ментен исходит из того, что вначале субстрат A образует с ферментом Е (3) комплекс, который превращается в продукт B намного быстрее, чем в отсутствие фермента. Константа скорости kкат (2) намного выше, чем константа некаталитической реакции k. Константу kкат называют ещё «числом оборотов», поскольку она соответствует числу молекул субстрата, превращаемых в продукт одной молекулой фермента за 1 с. Согласно этой модели, активность фермента определяется долей комплекса ЕА от общей концентрации фермента [E]t, то есть, отношением [ЕА]/[E]t (3). С целью упрощения модель предполагает, что Е, A и ЕА находятся в химическом равновесии согласно закону действующих масс (см. Равновесие), что даёт в итоге для диссоциации комплекса ЕА уравнение:
[Е][А]/[ЕА] = Кm
Поскольку [E]t = [Е] + [ЕА],
[ЕА] = [E]t[A]/(Km + [А])
Из v = kкат[ЕА] (2) и предыдущего выражения получают уравнение Михаэлиса-Ментен (4).
Уравнение содержит две величины (два параметра), которые не зависят от концентрации субстрата [A], но характеризуют свойства фермента: это произведение kкат[Е]t соответствующее максимальной скорости реакции V при высокой концентрации субстрата, и константа Михаэлиса Km, характеризующая сродство фермента к субстрату. Константа Михаэлиса численно равна той концентрации субстрата [A], при которой v достигает половины максимальной величины V (если v = V/2, то [A]/(Km + [A]) = 1/2, то есть Km = [А]). Высокое сродство фермента к субстрату характеризуется низкой величиной Km и наоборот.
Модель Михаэлиса-Ментен основывается на нескольких не совсем реальных допущениях, таких, как необратимое превращение ЕА в Е + B, достижение равновесия между Е, A и ЕА, отсутствие в растворе других форм фермента, кроме Е и ЕА. Только при соблюдении этих гипотетических условий Km соответствует константе диссоциации комплекса, а kкат — константе скорости реакции ЕА → Е + B.
Статьи раздела «Кинетика ферментативных реакций»:
- Кинетика ферментативных реакций
- А. Модель Михаэлиса-Ментен
- Б. Определение V и Km
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and ...
Биоэнергетика. Введение в хемиосмотическую теорию Книга известного английского биохимика посвящена хемиосмотической теории, ...
Новейшие методы исследования биосистем Книга охватывает широкий круг методов, таких как молекулярная динамика, ...
Principles of Biomedical Informatics Biomedical informatics (BMI) is an extraordinarily broad discipline. In scale, it spans across genes, cells, tissues, organ systems, individual ...