Полный математический анализ ферментативной реакции приводит к сложным уравнениям, не пригодным для практического применения. Наиболее удобной оказалась простая модель, разработанная в 1913 году. Она объясняет характерную гиперболическую зависимость активности фермента от концентрации субстрата (1) и позволяет получать константы, которые количественно характеризуют эффективность фермента.
Модель Михаэлиса-Ментен исходит из того, что вначале субстрат A образует с ферментом Е (3) комплекс, который превращается в продукт B намного быстрее, чем в отсутствие фермента. Константа скорости kкат (2) намного выше, чем константа некаталитической реакции k. Константу kкат называют ещё «числом оборотов», поскольку она соответствует числу молекул субстрата, превращаемых в продукт одной молекулой фермента за 1 с. Согласно этой модели, активность фермента определяется долей комплекса ЕА от общей концентрации фермента [E]t, то есть, отношением [ЕА]/[E]t (3). С целью упрощения модель предполагает, что Е, A и ЕА находятся в химическом равновесии согласно закону действующих масс (см. Равновесие), что даёт в итоге для диссоциации комплекса ЕА уравнение:
[Е][А]/[ЕА] = Кm
Поскольку [E]t = [Е] + [ЕА],
[ЕА] = [E]t[A]/(Km + [А])
Из v = kкат[ЕА] (2) и предыдущего выражения получают уравнение Михаэлиса-Ментен (4).
Уравнение содержит две величины (два параметра), которые не зависят от концентрации субстрата [A], но характеризуют свойства фермента: это произведение kкат[Е]t соответствующее максимальной скорости реакции V при высокой концентрации субстрата, и константа Михаэлиса Km, характеризующая сродство фермента к субстрату. Константа Михаэлиса численно равна той концентрации субстрата [A], при которой v достигает половины максимальной величины V (если v = V/2, то [A]/(Km + [A]) = 1/2, то есть Km = [А]). Высокое сродство фермента к субстрату характеризуется низкой величиной Km и наоборот.
Модель Михаэлиса-Ментен основывается на нескольких не совсем реальных допущениях, таких, как необратимое превращение ЕА в Е + B, достижение равновесия между Е, A и ЕА, отсутствие в растворе других форм фермента, кроме Е и ЕА. Только при соблюдении этих гипотетических условий Km соответствует константе диссоциации комплекса, а kкат — константе скорости реакции ЕА → Е + B.
Модель Михаэлиса-Ментен исходит из того, что вначале субстрат A образует с ферментом Е (3) комплекс, который превращается в продукт B намного быстрее, чем в отсутствие фермента. Константа скорости kкат (2) намного выше, чем константа некаталитической реакции k. Константу kкат называют ещё «числом оборотов», поскольку она соответствует числу молекул субстрата, превращаемых в продукт одной молекулой фермента за 1 с. Согласно этой модели, активность фермента определяется долей комплекса ЕА от общей концентрации фермента [E]t, то есть, отношением [ЕА]/[E]t (3). С целью упрощения модель предполагает, что Е, A и ЕА находятся в химическом равновесии согласно закону действующих масс (см. Равновесие), что даёт в итоге для диссоциации комплекса ЕА уравнение:
[Е][А]/[ЕА] = Кm
Поскольку [E]t = [Е] + [ЕА],
[ЕА] = [E]t[A]/(Km + [А])
Из v = kкат[ЕА] (2) и предыдущего выражения получают уравнение Михаэлиса-Ментен (4).
Уравнение содержит две величины (два параметра), которые не зависят от концентрации субстрата [A], но характеризуют свойства фермента: это произведение kкат[Е]t соответствующее максимальной скорости реакции V при высокой концентрации субстрата, и константа Михаэлиса Km, характеризующая сродство фермента к субстрату. Константа Михаэлиса численно равна той концентрации субстрата [A], при которой v достигает половины максимальной величины V (если v = V/2, то [A]/(Km + [A]) = 1/2, то есть Km = [А]). Высокое сродство фермента к субстрату характеризуется низкой величиной Km и наоборот.
Модель Михаэлиса-Ментен основывается на нескольких не совсем реальных допущениях, таких, как необратимое превращение ЕА в Е + B, достижение равновесия между Е, A и ЕА, отсутствие в растворе других форм фермента, кроме Е и ЕА. Только при соблюдении этих гипотетических условий Km соответствует константе диссоциации комплекса, а kкат — константе скорости реакции ЕА → Е + B.
Статьи раздела «Кинетика ферментативных реакций»:
- Кинетика ферментативных реакций
- А. Модель Михаэлиса-Ментен
- Б. Определение V и Km
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Молекулярное моделирование. Теория и практика В научном издании, написанном учёными из Германии, Франции и Швейцарии, имеющими ...
Asphaltenes: Chemical Transformation during Hydroprocessing of Heavy Oils (Chemical Industries) During the upgrading of heavy petroleum, asphaltene is the most problematic impurity since it is the main cause of catalyst deactivation and sediments ...
Методы в молекулярной биофизике. Структура. Функция. Динамика. В 2 томах. Том 2 Учебное пособие посвящено современному описанию физико-химических подходов, ...
